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第四章 蛋白质化学题答案

第四章 蛋白质化学题答案


第四章 蛋白质化学
一、单项选择题
1.蛋白质分子的元素组成特点是 A.含大量的碳 C.含少量的硫 E.含氮量约 16% 2.一血清标本的含氮量为 5g/L,则该标本的蛋白质浓度是 A.15g/L C.31g/L E.55g/L 3.下列哪种氨基酸是碱性氨基酸? A.亮氨酸 C.甘氨酸 E.脯氨酸 4.下列哪种氨基酸是酸性氨基酸? A.天冬氨酸 C.脯氨酸 E.甘氨酸 5.含有两个羧基的氨基酸是 A.丝氨酸 C.酪氨酸 E.赖氨酸 6.在 pH6.0 的缓冲液中电泳,哪种氨基酸基本不移动? A.丙氨酸 C.谷氨酸 E.天冬氨酸 7.在 pH7.0 时,哪种氨基酸带正电荷? A.精氨酸 C.谷氨酸 B.亮氨酸 D.赖氨酸
1

B.含大量的糖 D.含少量的铜

B.20g/L D.45g/L

B.赖氨酸 D.谷氨酸

B.丙氨酸 D.精氨酸

B.苏氨酸 D.谷氨酸

B.精氨酸 D.赖氨酸

E.苏氨酸 8.蛋氨酸是 A.支链氨基酸 C.碱性氨基酸 E.含硫氨基酸 9.构成蛋白质的标准氨基酸有多少种? A.8 种 C.20 种 E.30 种 10.构成天然蛋白质的氨基酸 A.除甘氨酸外,氨基酸的α碳原子均非手性碳原子 B.除甘氨酸外,均为 L-构型 D.均为极性侧链 11.天然蛋白质中不存在的氨基酸是 A.瓜氨酸 C.丝氨酸 E.丙氨酸 12.在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在? A.疏水分子 C.负离子 E.兼性离子 13.所有氨基酸共有的显色反应是 A.双缩脲反应 C.酚试剂反应 E.考马斯亮蓝反应 14.蛋白质分子中的肽键 A.氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键 B.某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 C.一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成 D.肽键无双键性质
2

B.酸性氨基酸 D.芳香族氨酸

B.15 种 D.25 种

C.只含α羧基和α氨基 E.有些没有遗传密码

B.蛋氨酸 D.半胱氨酸

B.非极性分子 D.正离子

B.茚三酮反应 D.米伦反应

E.以上均不是 15.维持蛋白质分子一级结构的化学键是 A.盐键 C.疏水键 E.氢键 16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于 A.一级结构 C.三级结构 E.高级结构 17.维持蛋白质分子二级结构的化学键是 A.肽键 C.氢键 E.疏水键 18.α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基? A.2.5 C.3.0 E.5.4 19.有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是 A.一般为左手螺旋 C.每圈包含 10 个氨基酸残基 B.螺距为 5.4nm D.稳定键为二硫键 B.2.6 D.3.6 B.离子键 D.二硫键 B.二级结构 D.四级结构 B.二硫键 D.肽键

E.氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成 20. 主链骨架以 180 度返回折迭, 在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是 下列哪种类型: A.β转角 C.α螺旋 E.以上都不是 21.模体属于: A.二级结构 C.三级结构 E.以上都不是
3

B.β片层 D.无规则卷曲

B.超二级结构 D.四级结构

22.关于蛋白质分子三级结构的描述,其中错误的是 A.天然蛋白孩子分子均有这种结构 B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维持 D.亲水基团聚集在三级结构的表面 E.决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基 23.具有四级结构的蛋白质特征是 A.分子中必定含有辅基 B.每条多肽链都具有独立的生物学活性 C.在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上,肽链进一步折叠盘曲形成 D.依赖肽键维系四级结构的稳定性 E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成 24.维持蛋白质四级结构的化学键是 A.盐键 C.二硫键 E.次级键 25.蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成 A.肽键 C.二硫键 E.氢键 26.分子病患者体内异常蛋白质是由于 A.一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代 B.一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒 C.蛋白质的空间结构发生改变 D.一级结构中某一氨基酸缺失 E.以上都不是 27.蛋白质分子中引起 280nm 光吸收的主要成分是 A.苯丙氨酸的苯环 C.肽键 E.氨基酸的自由氨基
4

B.氢键 D.范德华力

B.盐键 D.疏水键

B.半胱氨酸的巯基 D.色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基

28.将蛋白质溶液的 pH 值调节到其等电点时 A.可使蛋白质表面的净电荷不变 B.可使蛋白质表面的净电荷增加 C.可使蛋白质稳定性增加 D.可使蛋白质稳定性降低,易沉淀析出 E.对蛋白质表面水化膜无影响 29.等电点分别是 4.9 和 6.8 的两种不同蛋白质混合液,在哪种 pH 条件下电泳分离效果最 好? A.pH3.5 C.pH5.9 E.pH8.6 30.蛋白质变性是由于 A.蛋白质空间构象破坏 C.肽键断裂 E.氨基酸排列顺序改变 31.蛋白质所形成的胶体颗粒,在下列哪种条件下不稳定 A.溶液 pH 值大于 pI C.溶液 pH 值等于 pI E.在水溶液中 32.变性蛋白质的主要特点是 A.黏度下降 C.不易被蛋白酶水解 E.容易被盐析出沉淀 33.盐析法沉淀蛋白质的原理是 A.中和电荷 C.蛋白质变性 E.蛋白质凝固 34.若用重金属沉淀 pI 为 8 的蛋白质时,该溶液的 pH 值应为 A. 8 C.<8 B.>8 D.≤8
5

B.pH4.9 D.pH6.5

B.蛋白质水解 D.氨基酸组成改变

B.溶液 pH 值小于 pI D.溶液 pH 值等于 7.4

B.溶解度增加 D.生活学活性丧失

B.去掉水化膜 D.中和电荷和去掉水化膜

E.≥8 35.从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入 A.高浓度 HCl C.三氯醋酸 E.钨酸 36.下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开? A.电泳 C.阴离子交换层析 E.凝胶过滤 37.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是 A.过氧化氢酶(分子量 247500) C.血清清蛋白(分子量 68500) E.牛胰岛素(分子量 5700) 38.有一蛋白质水解产物在 pH6 用阳离子交换剂层析时,第一个被洗脱下来的氨基酸是 A.缬氨酸(pI5.96) C.赖氨酸(pI9.74) E.天冬氨酸(pI2.77) 39.下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的? A.由60个氨基酸残基组成,分为A、B和C三条链 B.由 51 个氨基酸残基组成,分为 A 和 B 两条链 C.由 46 个氨基酸组成,分为 A 和 B 两条链 D.由 65 个氨基酸组成,分为 A、B、C 三条链 E.由 86 个氨基酸组成,分为 A 和 B 两条链 40.下列关于 HbA 的叙述哪项是正确的? A.是由 2α和 2β亚基组成 C.是由 2β和 2γ亚基组成 E.是由 2α和 2δ亚基组成 41.镰刀型红细胞性贫血是由于 HbA 的结构变化引起的,其变化的特点是 A.HbA 的α链的 N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代 B.HbA 的α链的 C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代
6

B.硫酸铵 D.氯化汞

B.阳离子交换层析 D.纸层析

B.肌红蛋白(分子量 16900) D.牛β-乳球蛋白(分子量 35000)

B.精氨酸(pI10.76) D.酪氨酸(pI5.66)

B.是由 2α和 2γ亚基组成 D.是由 2β和 2δ亚基组成

C.HbA 的β链的 N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代 D.HbA 的β链的 C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代 E.以上都不是

二、多项选择题
1.稳定蛋白质空间结构的作用力是 A.氢键 C.盐键 E.范得华引力 2.关于蛋白质基本组成正确的是 A.由 C、H、O、N 等多种元素组成 C.可水解成肽或氨基酸 E.组成蛋白质的氨基酸均为 D 型 3.下列哪些氨基酸具有亲水侧链? A.丝氨酸 C.苏氨酸 E.苯丙氨酸 4.蛋白质在 280nm 波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起? A.组氨酸 C.酪氨酸 E.缬氨酸 5.蛋白质的二级结构包括 A.α螺旋 C.β转角 E.以上都是 6.分离纯化蛋白质主要根据哪些性质? A.分子的大小和形状 C.电荷不同 E.以上都是 7.含硫氨及酸包括 B.溶解度不同 D.粘度不同 B.β片层 D.双螺旋 B.色氨酸 D.赖氨酸 B.谷氨酸 D.亮氨酸 B.含氮量约为 16% D.由α氨基酸组成 B.疏水键 D.二硫键

7

A.蛋氨酸 C.组氨酸 E.丝氨酸 8.下列哪些是碱性氨基酸 A.组氨酸 C.精氨酸 E.谷氨酸 9.芳香族氨基酸是 A.苯丙氨酸 C.色氨酸 E.组氨酸 10.下列关于β片层结构的论述哪些是正确的? A.是一种伸展的肽链结构 C.两链间形成离子键维持稳定 E.以上都正确 11.下列哪种蛋白质在 pH5 的溶液中带正电荷? A.pI 为 4.5 的蛋白质 C.pI 为 3.4 的蛋白质 E.pI 为 6.5 的蛋白质 12.使蛋白质沉淀但不变性的方法有 A.中性盐沉淀蛋白质 C.低温乙醇沉淀蛋白质 E.以上方法均可以 13.变性蛋白质的特性有 A.凝固 C.溶解度显著下降 E.易被蛋白酶水解 14.谷胱甘肽 A.可用 GSSG 表示其还原型 C.可进行氧化还原反应

B.苏氨酸 D.半胱氨酸

B.蛋氨素 D.赖氨酸

B.酪氨酸 D.脯氨酸

B.肽键平面折叠成锯齿状 D.可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成

B.pI 为 7.4 的蛋白质 D.pI 为 7 的蛋白质

B.鞣酸沉淀蛋白质 D.重金属盐沉淀蛋白

B.沉淀 D.生物学活性丧失

B.由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成 D.GSH 具有解毒作用
8

E.由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成 15.下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定? A.Folin 酚试剂法 C.紫外吸收法 E.考马斯亮蓝法 16.关于蛋白质三级结构的叙述,下列哪项是正确的? A.亲水基团及可解离基团位于表面 C.疏水基团位于内部 E.球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区 B.亲水基团位于内部 D.羧基多位于内部 B.双缩脲法 D.茚三酮法

三、填空题
1.组成蛋白质的主要元素有_____,_____,_____,_____。 2.在各种蛋白质中含量相近的元素是_____,测得蛋白质样品中其含氮量为 12.8 克,样品 中蛋白质含量位_____克。 3.蛋白质的具有两性电离性质,当蛋白质处于某一 pH 值溶液中时,它所带的正负电荷数 相等,此时的蛋白质成为_____,该溶液的 pH 值称为蛋白质的_____。 4.蛋白质的一级结构是指_____在蛋白质多肽链中的_____、_____。 5.在蛋白质分子中,一个氨基酸的α碳原子上的_____与另一个氨基酸α碳原子上的_____ 脱去一分子水形成的键叫_____,它是蛋白质分子中的基本结构键。 6.蛋白质颗粒表面的_____和_____是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素。 7. 蛋白质变性主要是因为破坏了维持和稳定其空间构象的各种_____键, 使天然蛋白质原有 的_____与_____性质改变。 8.稳定蛋白质的次级键包括_____、_____、_____等。 9.构成蛋白质的氨基酸有_____种,其中碱性氨基酸有_____、_____、_____;酸性氨基酸 有_____、_____。 10.在 pH6.0 时将一个丙、精、谷 3 种氨基酸的混合液进行纸上电泳,移向正极的是_____, 移向负极的是_____,原点的是_____。 11.球状蛋白质中有_____侧链的氨基酸残基常位于分子_____而与水结合。 12.HbS 与 HbA 的区别在于 HbA 的_____链的_____端的_____位的_____残基被_____残基 所取代。

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13.沉淀蛋白质的主要方法有:_____、_____、_____、_____。 14.由一条多肽链组成的蛋白质没有_____,由几条多肽链通过_____连接的蛋白质也没有 _____。 15.一级结构是蛋白质的_____结构,决定蛋白质的_____结构。 16.标准氨基酸中,含羟基的氨基酸是:_____、_____、_____。 17.标准氨基酸中,_____、_____、_____是芳香族氨基酸。 18.按照分子形状分类,蛋白质分子形状的长短轴之比小于 10 的称为_____,蛋白质分子形 状的长短之比大于 10 的称为_____。 按照组成成分分类, 分子组成中仅含氨基酸的称_____, 分子组成中除了蛋白质部分还有非蛋白质部分的称_____,其中非蛋白质部分称_____。

四、名词解释
1.标准氨基酸 2.等电点 3.肽键 4.肽 5.肽键平面 6.多肽 7.氨基酸残基 8.蛋白质的一级结构 9.蛋白质的二级结构 10.蛋白质的三级结构 11.蛋白质的四级结构 12.α-螺旋 13.超二级结构 14.结构域 15.亚基 16.分子病 17.蛋白质的变性 18.透析 19.盐析

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20.蛋白质的沉淀 21.蛋白质的凝固 22.层析 23.电泳 24.沉降系数 25.茚三酮反应 26.离子交换层析 27.凝胶过滤层析 28.亲和层析 29.凝胶电泳 30.SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 31.等电聚焦电泳 32.双向电泳

五、问答题
1.组成蛋白质的元素和基本单位分别是什么?分别有何特点? 2.何谓蛋白质的两性解离? 3.蛋白质的一、二、三、四级结构及其维持各级结构的作用力是什么? 4.如果一个人发高烧(40℃以上)几小时就会发生细胞内部可逆的损伤。对这种高温损伤 有一种可能的解释是什么? 5.什么是蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?有何临床意义? 6.沉淀蛋白质的主要方法有哪些?各有何特点? 7.组成蛋白质的氨基酸只有 20 种,为什么蛋白质的种类却极其繁多? 8.变性后蛋白质有何特点? 9.举例说明蛋白质一级结构与功能的关系。 10.举例说明蛋白质构象与功能的关系。 11.比较蛋白质的沉淀与变性。 12.简述α螺旋的结构特点。 13.简述离子交换层析的原理。 14.简述凝胶过滤层析的原理。

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参 考 答 案
一、单项选择题
1.E 11.A 21.B 31.C 41.C 2.C 12.E 22.B 32.D 3.B 13.B 23.E 33.D 4.A 14.C 24.E 34.B 5.D 15.D 25.C 35.B 6.A 16.B 26.A 36.E 7.D 17.C 27.D 37.A 8.E 18.D 28.D 38.E 9.C 19.E 29.C 39.B 10.B 20.A 30.A 40.A

二、多项选择题 多项选择题
1.ABCDE 5.ABC 9.ABC 13.CDE 2.ABCD 6.ABC 10.ABD 14.BCD 3.ABC 7.AD 11.BDE 15.ABCE 4.BC 8.ACD 12.AC 16.ACE

三、填空题
1. C H O N 2. N 80 3.兼性离子 等电点 4. 氨基酸 组成 排列顺序

5. 羧基 氨基 肽键 6. 同种电荷 水化膜 7. 次级 生物学活性 物理化学 8. 氢键 盐键 疏水键 9. 20 精氨酸 组氨酸 赖氨酸 谷氨酸 天冬氨酸 10. 谷氨酸 精氨酸 11. 极性 表面 丙氨酸

12. β N 六 谷氨酸 缬氨酸 13. 盐析 有机溶剂沉淀法 重金属盐沉淀法 生物碱试剂沉淀法

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14. 四级结构 四级结构 15. 基本 空间 16. 丝氨酸 苏氨酸 17. 苯丙氨酸 18. 球状蛋白 酪氨酸 色氨酸 单纯蛋白 结合蛋白 辅基

酪氨酸

纤维状蛋白

四、名词解释
1.具有相应的遗传密码、用于合成蛋白质的 20 种氨基酸。 2.当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时,此时溶液的 pH 值即氨基酸或蛋白质 的等电点。 3.一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。 4.氨基酸通过肽键连接而成的化合物 5.由于肽键具有部分双键的性质,使得与肽键相连的 6 个原子(CCONHC)构成一个刚性 的平面。 6.多个氨基酸分子缩合而成的肽 7.多肽链中每个氨基酸单位 8.多肽链中氨基酸的组成和排列顺序 9.蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象 10. 在二级结构的基础上, 多肽链中相距较远的侧链通过相互作用进一步盘绕而成的特定空 间构象,包括主链和侧链所有原子的空间排布。 11.两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链,通过非共价键连接形成的空间构象。 12.肽键平面围绕α碳原子的旋转而形成的右手螺旋。 13.2 个或 3 个二级结构肽段在空间上进一步聚集和组合形成的空间结构,又称模体。 14.超二级结构的进一步组合、折叠,形成紧密、稳定而且在蛋白质分子构象上明显可区分 的、相对独立的区域性结构。 15.在蛋白质分子的四级结构中,具有独立三级结构的多肽链为一个亚基。 16.由于蛋白质分子的变异或缺失而产生的疾病 17.在理化因素的作用下,使蛋白质的空间结构破坏,导致理化性质改变和生物学活性丧失 的过程。 18.用半透膜将大小分子分开的方法

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19.在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐使蛋白质从溶液中析出沉淀的方法 20.蛋白质分子相互聚集从溶液中析出的现象 21.蛋白质发生热变性后,多肽链相互缠绕形成固体状态的过程。 22.按照在移动相(可以是气体或液体)和固定相(可以是液体或固体)之间的分配比例将 混合成分分开的技术。 23.带电粒子在电场中向相反电极移动的现象 24.对于特定蛋白质颗粒,其在重力场中的沉降速度与离心加速度之比为一常数,称为沉降 系数。 25.在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸反应生成黄色)化合物的 反应。 26.使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱分离离子化合物的层析方法 27.也叫做分子排阻层析(molecular-exclusion chromatography) 。一种利用带孔凝胶珠作基 质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。 28. 利用共价连接有特异配体的层析介质分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白或 其它分子的层析技术。 29.以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸等分子的分离纯化技术。 30.在有去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰胺凝胶电泳。SDS-PAGE 只是按照分子大 小分离的,而不是根据分子所带的电荷和大小分离的。 31.利用特殊的一种缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰胺凝胶内制造一个 pH 梯度,电泳时 每种蛋白质就将迁移到它的等电点(pI)处,即梯度中的某一 pH 时,就不再带有净的正或 负电荷了。 32.是等电聚焦电泳和 SDS-PAGE 的组合,即先进行等电聚焦电泳(按照 pI 分离) ,然后再 进行 SDS-PAGE(按照分子大小) ,经染色得到的电泳图是个二维分布的蛋白质图。

五、问答题
1.组成蛋白质的元素有碳、氢、氧、氮和硫等,其中氮是蛋白质的特征性元素,平均含量 为 16%。氨基酸是组成蛋白质的基本单位,组成蛋白质的 20 种氨基酸,都属于 L-α-氨基 酸(甘氨酸除外) 。 2.蛋白质是两性电解质。在蛋白质分子可解离的基团中,除每条肽链上的氨基末端和羧基 末端外,还有侧链上可解离基团。蛋白质分子在溶液中的解离程度,取决于其分子上酸性基

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团和碱性基团的相对比例,以及溶液 pH 的影响。在酸性较强的溶液中,蛋白质分子解离成 正粒子;在碱性较强的溶液中,蛋白质分子解离成负离子。这种现象称蛋白质的两性解离。 3.一级结构是指多肽链中氨基酸的组成和排列顺序;二级结构是指肽键平面的相对旋转所 形成的空间结构; 三级结构是指在二级结构基础上进一步盘绕折叠所形成的空间构象; 四级 结构是指亚基间的相互作用形成的空间结构。 维持蛋白质一级结构的作用力是肽键; 维持二 级结构的作用力使氢键; 维持三级结构的作用力是氢键、 盐键、 疏水键、范德华力、 二硫键; 维持四级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力。 4.高温可以引起蛋白质(酶)的变性,导致细胞生化反应能力的损伤。 5.在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏,引起蛋白质理化性质改变和生 物学活性丧失的现象。引起蛋白质变性的因素有:物理因素,如紫外线照射、加热煮沸等; 化学因素,如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使 病原微生物的蛋白质变性,从而达到消毒的目的,在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时, 应采取防止蛋白质变性的措施。 6.沉淀蛋白质的主要方法有:盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀、生物碱试剂沉淀。盐 析特点:利用中性盐破坏蛋白质的胶体稳定性(电荷和水化膜)而使其从溶液中析出。蛋白 质不变性。 不同蛋白质盐析时所需盐的浓度不同, 故可用逐渐加大盐浓度的办法使溶液中混 合的蛋白质先后分离不发生变性(分段盐析) 。有机溶剂沉淀的特点:与水亲和性强,破坏 蛋白质表面的水化膜,但不能中和电荷,因此需在等电点附近沉淀蛋白质,且在低温下进行 以防止蛋白质变性。重金属盐沉淀的特点:调节溶液 pH 大于蛋白质的等电点,蛋白质带负 电,与重金属结合而沉淀,一般使蛋白质变性。生物碱试剂沉淀特点:调节溶液 pH 小于蛋 白质的等电点,蛋白质带正电,与某些酸的酸根结合而沉淀,一般使蛋白质变性。 7.组成蛋白质的氨基酸虽然只有 20 种,但由于氨基酸在蛋白质多肽链中的种类、数目、比 例、排列顺序及组合方式的不同,所以可构成种类繁多,结构各异的蛋白质。 8. (1)生物学活性丧失(2)溶解度下降(3)易形成沉淀(4)易被蛋白酶水解 9.蛋白质特定的构象和功能是由其一级结构所决定的。多肽链中各氨基酸残基的数量、种 类及它们在肽链中的顺序主要从两方面影响蛋白质的功能活性: 一部分氨基酸残基直接参与 构成蛋白质的功能活性区, 它们的特殊侧链基团即为蛋白质的功能基团, 这种氨基酸如被置 换都会直接影响该蛋白质的功能, 另一部分氨基酸残基虽然不直接作为功能基团, 但它们在 蛋白质的构象中处于关键位置, 这种残基一旦被置换就会影响蛋白质的构象, 从而影响蛋白 质的活性。因此,一级结构不同的各种蛋白质,它们的结构和功能就不同;反之,一级结构
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大体相似的蛋白质,它们的构象和功能也可能相似。如来源于不同动物种属的胰岛素,它们 的一级结构不完全一样, 但其组成的氨基酸总数或排列顺序却很相似, 从而使其基本结构和 功能相同。 10.蛋白质的构象决定功能。如,蛋白质天然构象被破坏,蛋白质的生物活性就丧失。正常 情况下, 很多蛋白质的天然构象不是固定不变的。 人体内有很多蛋白质往往存在着不只一种 天然构象,但只有一种构象能显示出正常的功能活性。因而,常可通过构象的变化来影响蛋 白质的活性。 如血红蛋白具有紧密型和松弛型两种构象, 通过构象的变化来完成对氧的运输。 11.蛋白质的变性与沉淀的区别是:变性强调构象破坏,活性丧失,但不一定沉淀;沉淀强 调胶体溶液稳定因素破坏,构象不一定改变,活性也不一定丧失,所以不一定变性。 12.右手螺旋;螺旋一圈包含 3.6 个氨基酸残基,螺距为 0.54nm, R 基分布在螺旋的外侧, 每个肽键的 C=O 与第四个肽键的 H-N 形成氢键,R 侧链的大小、形状、带电状态等均可影 响α螺旋的形成。 13.离子交换层析是利用蛋白质所带电荷与固相基质(离子交换剂)之间相互作用达到分离 纯化的目的。基质是由带有电荷的树脂或纤维素组成,带有正电荷的称之阴离子交换树脂; 而带有负电荷的称之阳离子交换树脂。由于蛋白质在不同 pH 条件下,其带电状况不同,阴 离子交换基质结合带有负电荷的蛋白质,反之阳离子交换基质结合带有正电荷得蛋白质。 14.凝胶过滤层析一又称分子筛层析。工作原理是利用多孔的固相载体(葡聚糖凝胶、聚丙 烯酰胺凝胶、琼脂糖凝胶等制成) ,当不同大小和形状的分子流经固相载体时,所受到的排 阻力不等,从而将混合物种的不同组分分离。

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