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2014浙大远程教育生物化学离线作业

2014浙大远程教育生物化学离线作业


浙江大学远程教育学院 《生物化学(药) 》课程作业(必做)
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第二章 蛋白质化学
一、填空题 1. 增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做 强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做 盐析 。 肽 键 脱水形成 盐溶 , 在高离子

2. 蛋白质是由氨基酸聚合成的高分子化合物,在蛋白质分子中,氨基酸之间通过 相连,蛋白质分子中的该键是由一个氨基酸的 氨基 与另一个氨基酸的 羧基 的 共价键 。 3. 蛋白质分子中常含有 色氨酸 、 酪氨酸残基 蛋白质的含量

等氨基酸,故在 280nm 波 。

长处有特征性光吸收,该性质可用来

4. 当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用发生变性作用时, 它的 生物学活性 会丧 失,同时还伴随着蛋白质 5. 蛋白质平均含氮量为 溶解性 16% 的降低和一些 理化 常数的改变等。 , 组成蛋白质分子的基本单位是 种,除 。 无规卷曲 甘氨酸 氨基酸 , 但

参与人体蛋白质合成的氨基酸共有 20 化学结构均属于 L-a-氨基酸

和 脯氨酸

外,其它

6. 蛋白质分子中的二级结构的结构单元有:?—螺旋 β —折叠 β —转角 7. 蛋白质 分子构象 引起变构效应的小分子称

改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应。 变构效应剂 ?-氨基 。 和 ?羧基 均参与形成氢键,因此保持 。

8. ?螺旋肽段中所有的肽键中的 了?螺旋的最大 稳定

。氢键方向与螺旋轴 平行

1

9. 蛋白质在处于大于其等电的 pH 环境中, 带 负电荷 , 在电场中的向 正极 反之,则向电场 负极 移动。

移动。

10. 稳定和维系蛋白质三级结构的重要因素是 氢键 及 范德华力 等非共价键。

, 有 离子键(盐键) 、 疏水作用

11. 构成蛋白质四级结构的每一条肽链称为 亚基

。 及

12. 蛋白质溶液是亲水胶体溶液,维持其稳定性的主要因素是 颗粒表面水化膜 表面带有同种电荷 。

13.一级结构是蛋白质分子的基本结构,它是决定蛋白质 空间构象 的基础,而蛋白质的 空间构象 则是实现其生物学功能的基础。 酸 性氨基酸;组氨酸 His,赖氨酸

14. 根据理化性质天冬氨酸 Asp 和谷氨酸 Glu 属于 Lys,精氨酸 Arg;属于 二、填空题 碱 性氨基酸。

1.肽键:由蛋白质分子中氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水形成的共价键 (-CO-NH-) ,又称酰胺键。 2.蛋白质一级结构: 指肽链中通过肽键连接起来的氨基酸排列顺序, 这种顺序是由基因 上遗传信息所决定的。 维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键, 一级结构是蛋白质分子的 基本结构,它是决定蛋白质空间结构的基础。 3.蛋白质的构象: 各种天然蛋白质分子的多肽链并非以完全伸展的线状形式存在, 而是 通过分子中若干单键的旋转而盘曲、折叠,形成特定的空间三维结构,这种空间结构称为蛋 白质的构象。蛋白质的构象通常由非共价键(次级键)来维系。 4.蛋白质二级结构: 是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构, 但不包括与其他肽段 的相互关系及侧链构象的内容。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。 5.肽键平面: 肽键不能自由旋转而使涉及肽键的 6 个原子共处于同一平面, 称为肽单元 或肽键平面。但由于α -碳原子与其他原子之间均形成单键,因此两相邻的肽键平面可以作 相对旋转。 6. α -螺旋: 是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象, 其结构 特征为:⑴ 为一右手螺旋;⑵ 螺旋每圈包含 3.6 个氨基酸残基,螺距为 0.54nm;⑶ 螺旋 以氢键维系。 7.β -折迭:是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象,其结构特征为: ⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构; ⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状; ⑶ 借
2

相邻主链之间的氢键维系。 8. β -转角:是多肽链 180°回折部分所形成的一种二级结构,其结构特征为:⑴ 主 链骨架本身以大约 180°回折;⑵ 回折部分通常由四个氨基酸残基构成;⑶构象依靠第一 残基的-CO 基与第四残基的-NH 基之间形成氢键来维系。 9. 无规则卷曲:多肽链的主链除了?-螺旋、?结构和?转角外,还有一些无确定规律性 的折叠方式,这种无确定规律的主链构象称为无规则卷曲。 10. 蛋白质的三级结构: 是指蛋白质的一条多肽链的所有原子的整体排列。 包括形成主 链构象和侧链构象的所有原子在三维空间的相互关系。也就是一条多肽链的完整的三维结 构。稳定三级结构的因素是侧链基团的次级键的相互作用,包括氢键、离子键(盐键)、疏水 作用、范德华力。 11. 蛋白质的四级结构: 就是指蛋白质分子中亚基的立体排布, 亚基间的相互作用与接 触部位的布局。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。具有 四级结构的蛋白质也称寡聚蛋白。 12. 亚基: 某些蛋白质作为一个表达特定功能的单位时,由两条以上的肽链组成,这 些多肽链各自有特定的构象,这种肽链就称为蛋白质的亚基。 13. .蛋白质的等电点:当蛋白质处于某一 pH 环境中,所带正、负电荷为零,呈兼性离 子,此时溶液的 pH 值被称为蛋白质的等电点。 14. 蛋白质变性: 蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下, 其次级键遭到 破坏,引起空间结构的改变,从而引起了理化性质的改变,丧失生物活性,但蛋白质的一级 结构并没有被破坏,这种现象称为蛋白质变性。 15. 蛋白质沉淀: 蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。 变性后的蛋白 质由于疏水基团的暴露而易于沉淀,但沉淀的蛋白质不一定都是变性后的蛋白质。 16. 盐析:在蛋白质溶液中加大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液 中沉淀析出,称为盐析。 17. 变构效应:蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。具有变构效 应的蛋白质称为变构蛋白,常有四级结构。以血红蛋白为例,一分子氧与一个血红素辅基结 合,引起亚基构象变化,进而引进相邻亚基构象变化,更易与氧气结合。 18.肽:一个氨基酸分子的α -羧基与另一个氨基酸分子的α -氨基在适当的条件下经脱 水缩合即生成肽键,多个氨基酸以肽键连接成的反应产物称为肽。

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三、问答题 1.什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何特征? 答案:蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布,不包括侧链的构象。它主 要有 α -螺旋、 β -折叠、β -转角和无规卷曲四种。在 α -螺旋结构中,多肽链主链 围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升, 每隔 3.6 个氨基酸残基上升一圈。 氨基酸残基的侧链 伸向螺旋外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键, 以维持 α -螺旋稳定。在 β -折叠结构中,多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链交 错位于锯齿状结构的上下方。 两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列, 通过链间羰 基氧和亚氨基氢形成氢键,维持 β -折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中,肽链主链常出 现 180°回折,回折部分称为 β -转角。 β -转角通常有 4 个氨基酸残基组成,第二个残 基常为辅氨酸。无规卷曲是指肽链中没有确定规律的结构。

2.什么是蛋白质变性?变性与沉淀的关系如何? 答案:蛋白质在某些理化因素的作用下,其严格的空间构象受到破坏,从而改变其理化 性质,并失去其生物活性,称为蛋白质的变性。变性的实质是蛋白质各种次级键破坏使得天 然构象受到破坏,所以,功能发生改变,但一级结构不变,无肽键断裂。变性后由于肽链松 散,面向内部的疏水基团暴露于分子表面,蛋白质分子溶解度降低并互相凝聚而易于沉淀, 其活性随之丧失; 而蛋白质沉淀特指蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象, 有时发生 沉淀的蛋白质并不一定发生蛋白质变性, 如盐析法沉淀蛋白质, 其实就是破坏了蛋白质胶体 溶液稳定的因素:电荷性和水化膜,而并没有破坏蛋白质的空间构象,所以一般是不发生蛋 白质变性。

3. 简述蛋白质空间结构 答案:蛋白质的空间结构包括:蛋白质的二级结构:蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽 链主链原子局部的空间结构, 但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容, 蛋白质的 二级结构主要包括:α -螺旋,β -折迭,β -转角及无规卷曲等几种类型。维系蛋白质二级 结构的主要化学键是氢键。 蛋白质的三级结构: 蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内 所有原子的空间排布, 也就是一条多肽链的完整的三维结构。 维系三级结构的化学键主要是 非共价键(次级键) ,如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等,但也有共价键,如二硫键等。 蛋白质的四级结构: 就是指蛋白质分子中亚基的立体排布, 亚基间的相互作用与接触部位的
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布局。维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。

第三章
一、填空题

核酸化学
_ DNA 中 含 有 T, 而 RNA 则 含 有 U

1. 组 成 RNA 和 DNA 的 碱 基 不 同 之 处 是

_,戊糖不同之处是 DNA 中含有脱氧核糖,而 RNA 则含有核糖 _。 2.构成核酸一级结构的基本化学键是 羟基 与后一核苷酸上的 5′位磷酸 磷酸二酯键 基形成的 ,它是由前一核苷酸的戊糖的 3′位 磷酸酯 键。 羟基端。

3.核酸分子游离磷酸基末端称 5′ 端,另一端则呈现游离的__ 3′ 4.核酸的一级结构即 指其结构中核苷酸的排列次序 。 5.碱基配对规律是___ A ___和__ T __之间因形成 C 和____ G __之间因形成 三 二

个氢键而配对;

个氢键而配对。 和_ 碱基堆集力 ____。

6.维持 DNA 双螺旋结构稳定的主要因素是___氢键 _ 7.DNA 双螺旋结构中,其基本骨架是__ 侧,碱基间以 __ 氢键 8.tRNA 的二级结构是 _结合和携带氨基酸_ _ 相连。 三叶草 核糖

_和___磷酸

,而碱基朝向_ 内

形,其 3′端为__ -CCA-OH_ 结构,其作用是 _。 、 dTMP UMP nm, 螺距为 四种。 3.4 。 贮存和携带 nm。 四种。组

,又被称为__ 氨基酸臂或氨基酸柄 dAMP 、 dGMP GMP 、

9. 组成 DNA 的基本核苷酸是 成 RNA 的基本核苷酸是

、 dCMP CMP 2 和

AMP 、

10. 稳定的 B-型双螺旋结构的参数是:螺旋直径为 螺旋每一周包含了

10 个碱基(对) ,所以每个碱基平面之间的距离为 0.34 细胞核 中,是遗传信息的

11. 在真核生物中, DNA 主要存在于 者 ;RNA 则主要存在于 细胞质

中,参与遗传信息表达的 各个过程

二、名词解释 1.核酸的一级结构: 答:核酸的一级结构是指其结构中核苷酸的排列次序。在庞大的核酸分子中,各个核苷 酸的唯一不同之处仅在于碱基的不同,因此核苷酸的排列次序也称碱基排列次序。 2. 磷酸二酯键: 答: 核苷酸连接成为多核苷酸链时具有严格的方向性,前一核苷酸的 3?-OH 与下一位 核苷酸的 5′ -位磷酸间脱水形成 3′、5′- 磷酸酯键,该键称为磷酸二酯键,它是形成核
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酸一级结构的主要化学键。 3. DNA 双螺旋结构: 答:大多数生物的 DNA 分子都是双链的,而且在空间形成双螺旋结构。DNA 分子是由两 条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双 股螺旋结构。二链均为右手螺旋。两条多核苷酸链中,脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链 位于螺旋外侧,而碱基朝向内侧。两链朝内的碱基间以氢键相连,使两链不至松散。 4. 碱基互补规律: 答:腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连;鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连,使碱基 形成了配对。这种严格的配对关系称为碱基互补规律。 5. 碱基平面: 答: DNA 双螺旋结构中配对的碱基一般处在同一个平面上,称碱基平面,它与双螺旋的 长轴垂直。 6. DNA 变性: 答:在理化因素作用下,破坏 DNA 双螺旋稳定因素,使得两条互补链松散而分开成为单 链,DNA 将失去原有的空间结构,从而导致 DNA 的理化性质及生物学性质发生改变,这种现 象称为 DNA 的变性。 7. DNA 复性: 答:DNA 的变性是可以可逆的。当去掉外界的变性因素,被解开的两条链又可重新互补 结合,恢复成原来完整的 DNA 双螺旋结构分子,这一过程称为 DNA 复性。 8.DNA 变性温度(Tm 值) : 答:加热 DNA 溶液,使其对 260nm 紫外光的吸收度突然增加,达到其最大值一半时的温 度,就是 DNA 的变性温度(融解温度,Tm) 。 9. DNA 增色效应: 答:指 DNA 变性后对 260nm 紫外光的光吸收度增加的现象。 10. 核酸分子杂交: 答:两条来源不同的单链核酸(DNA 或 RNA) ,只要它们有大致相同的互补碱基顺序,经 退火处理即可复性,形成新的杂种双螺旋,这一现象称为核酸的分子杂交。 11. 核酶: 答:具有自身催化作用的 RNA 称为核酶,核酶通常具有特殊的分子结构,如锤头结构。

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三、问答题 1. 比较试简述 DNA、RNA 在分子组成上的特点 答:组成 RNA 的碱基是 A、G、C、U,而组成 DNA 的碱基是 A、G、C、T。 戊糖不同之 处是 RNA 含有核糖,而 DNA 含有脱氧核糖。组成 RNA 的基本核苷酸分别是 AMP、GMP、CMP 和 UMP 四种。 组成 DNA 的基本核苷酸是 dAMP、dGMP、dCMP、dTMP 四种。DNA 分子由两条反 向平行并且彼此完全互补的脱氧核糖核苷酸链组成,RNA 是单链核酸,会形成局部的链内配 对。 2. 试简述核苷酸的组成成分,以及各组成成分的连接方式 答:每分子核苷酸中都含有有机含氮碱、核糖和磷酸各一分子。核苷是由核糖(或脱氧 核糖)与碱基缩合而成的糖苷。核糖的第一位碳原子(C1′)与嘌呤碱的第九位氮原子(N9) 相连接,或与嘧啶碱的第一位氮原子(N1)相连,这种 C-N 连接键一般称为 N-糖苷键。核苷 与磷酸通过酯键缩合形成核苷酸。尽管核糖结构上游离的-OH(如 C2′、C3′、C5′及脱氧核 糖上的 C3′、C5′)均能参与发生酯化反应,生成 C3′- 或 C5′-核苷酸 ,但生物体内的核苷 酸组成中多数是 5′-核苷酸,即磷酸基大多是与核糖的 C5′- 连接的。 3. 简述 DNA 双螺旋结构模型要点: 答:双螺旋模型的要点如下: (1)DNA 分子是由两条长度相同、方向相反的多聚脱氧核糖核苷酸链平行围绕同一“想 象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。二链均为右手螺旋。 (2)两条多核苷酸链中,脱氧核糖和磷酸形成的骨架作为主链位于螺旋外侧,而碱基 朝向内侧。两链朝内的碱基间以氢键相连,使两链不至松散。 (3)碱基间的氢键形成有一定的规律:即腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连;鸟 嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连(即 A=T,G≡C) 。这种碱基配对规律造成了碱基互补。它们 一般处在一个平面上,称碱基平面,它与纵轴垂直。正因为两链间的碱基是互补的,所以两 链的核苷酸排列次序也是互补的,即两链互为互补链。当知道一条链的一级结构,另一条互 补链也就被确定。

第四章
一、填空题 1. 酶与非酶催化剂比较具有以下特点:①


高度催化效率;② 高度专一性 ;③

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对反应条件高度敏感 ;④

活性可被调节控制。 ES 结合,如以 1/v 对 1/[S]作图,呈现 降低 。

2. 反竞争性抑制作用,抑制剂只能和 相同斜率的直线 ,Km

减小 ,Vmax

3. 变构酶的协同效应有 正协同效应 和 负协同效应以及 同促协同效应 和 异促协 同效应 4. 等类型。 和 抑制剂 等影响。

酶促反应受酶浓度,底物浓度,温度,pH,激活剂

5. 根据与酶蛋白结合的

牢固程度不同,辅助因子可分为 辅酶和辅基 两种。

6. 酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变,引起酶活性的 降低或丧失 称为抑制作用。按照抑制剂的抑制作用,可将其分为 用 和可逆抑制作 用两大类。 不一定相 不可逆抑制作

7. 非竞争性抑制的特点是非竞争性抑制剂的化学结构与底物的分子结构 似

;底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位 相结合 ;当底物浓度的改变时抑 不变;动力学参数:Km 值 不变 ,Vm 值 降低 。

制程度 二、名词解释

1. 酶的辅助因子: 答:指结合酶的非蛋白质部分,主要有小分子有机化合物及某些金属离子。小分子有机 化合物根据它们与酶蛋白的亲和力大小,又分辅基和辅酶两种。前者与酶蛋白亲和力大,后 者亲和力小。 辅基和辅酶在酶促反应过程中起运载底物的电子、 原子或某些化学基团的作用。 常见的辅基和辅酶分子中多数含有 B 族维生素成分。 2. 活性中心: 答: 酶分子中与催化作用密切相关的结构区域称活性中心。 活性中心的结构是酶分子中 在空间结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团, 在一级结构上可 能位于肽链的不同区段,甚至位于不同的肽键上,通过折叠、盘绕而在空间上相互靠近。 3. 酶原激活: 答: 指无活性的酶的前体转变成有活性酶的过程。 酶原激活在分子结构上是蛋白质一级 结构和空间构象改变的过程。 4. 酶的竞争性抑制: 答:抑制剂 I 与底物 S 竞争和酶活性中心结合,从而排挤了酶对 S 的催化作用。I 常具 有与 S 相似的分子结构,与酶结合是可逆的,提高底物浓度抑制作用可被减弱或解除。竞争 性抑制剂使酶反应的 Km 值增大,而不改变 Vmax 值。
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5. 酶的共价修饰: 答: 酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价的变化,从而导致酶活 性的改变,称为共价修饰调节;酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、 甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化等等。其中以磷酸化修饰最为常见。 6. 酶的变构效应: 答:效应物(配基)与变构酶的变构中心结合,改变酶分子的构象,进而影响酶与底物 的亲和力,使酶促反应速率发生变化。 7. 同工酶: 答:能催化相同的化学反应,但其分子组成及结构不同,理化性质和免疫学性质彼此存 在差异的一类酶。它们可以存在于同一种属的不同个体,或同一个体的不同组织器官,甚至 存在于同一细胞的不同亚细胞结构中。 8. 酶: 答: 酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子,包括 蛋白质及核酸,又称为生物催化剂。绝大多数酶是蛋白质,少数是核酸 RNA,后者称为核酶。 9.辅酶: 答:与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。 10.辅基: 答:与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。 11. 酶的抑制剂: 答: 酶分子中的必需基团在某些化学物质的作用下发生改变, 引起酶活性的降低或丧失 称为抑制作用。能对酶起抑制作用的称为抑制剂。 12. 酶的可逆抑制作用: 答: 抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制, 且可采用透析等简单方 法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。 13.限速酶 : 答: 可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速度或方向发生改变的酶就称为限速 酶或关键酶。 14. 酶的协同效应: 答: 当变构酶的一个亚基与其配体(底物或变构剂)结合后,能够通过改变相邻亚基 的构象而使其对配体的亲和力发生改变,这种效应就称为变构酶的协同效应。
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三、问答题 1. 论述酶的作用的特点 答:酶作为催化剂,它具有一般催化剂的共同性质: (1)只能催化热力学上允许进行的 反应,对于可逆反应,酶只能缩短反应达到平衡的时间,但不改变平衡常数; (2)酶也是通 过降低化学反应的活化能来加快反应速度; (3)酶在反应中用量很少,反应前后数量、性质 不变。酶的特殊催化性质: (1)高度的催化效率,酶通过其特有的作用机制,比一般催化剂 更有效地降低反应的活化能, ; (2)高度的作用专一性,酶对作用的反应物有严格要求,其 中还包括催化底物发生反应的类型和方式。 (3)酶活性对反应条件具有高度敏感性,酶的化 学本质是蛋白质,所有能使蛋白质发生变性的理化因素,均能导致酶的失活; (4)催化活性 可被调节控制,酶的作用无论是在体内或体外,都是可以调节控制的。酶的这一特性是保证 生命有机体维持正常的代谢速率,以适应生理活动需要的根本前提。 2.酶的竞争抑制作用与非竞争性抑制作用有何区别? 答:竞争抑制作用与非竞争性抑制作用比较表 竞争性抑制 ① 机 理 I 与 S 竞争与酶活性中心结合, 排挤了 E 对 S 的催化作用 非竞争性抑制 I 在 E 分子中结合的位置不是结合 S 的 位置,E 对 S 的结合不影响 E 和 I 的结 合。 ② I 结 构 ③ 抑制行为 I 常具有与 S 相类似的结构 提高[S],可减弱或解除抑制作 用 ④ 动力学特征 Km 值增大,Vmax 不变 Km 值不变,Vmax 降低 I 的分子结构与 S 分子无关 抑制作用不能因提高[S]而改变

3.何谓变构酶?与非变构酶比较有什么特点? 答: 某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合, 使酶的分子构象发生改变, 从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度, 这种调节作用就称为变构调节。 具有变构调节 作用的酶就称为变构酶。变构酶多为寡聚酶,分子中有一个活性中心和另一个变构中心。与 非变构酶的比较,其动力学特征主要表现为:v 与[S]的关系为 S 型曲线,这种曲线关系再 E 作用于 S 时,只要[S]发生微小的变化,即能引起 v 的极大改变。故变构酶能以极大程度调 控反应速率。

4.论述影响酶反应速度的因素。
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答: (1)底物浓度对反应速度的影响:在一定[E]下,将[S]与 v 作图,呈现双曲线,当 底物浓度较低的初始反应阶段底物浓度与反应速度成正比, 然后处于混合级反应阶段, 当底 物浓度加大到可占据全部酶的活性中心时, 反应速率达到最大值, 即酶活性中心被底物所饱 和。此时如继续增加底物浓度,不会使反应速率再增加。 (2)酶浓度对反应速度的影响: 当反应系统中底物的浓度足够大时,酶促反应速度与酶浓 度成正比,即ν =k[E]。 (3)温度对反应速度的影响:酶促反应速度随温度的增高而加快。但当温度增加达到某一 点后,由于酶蛋白的热变性作用,反应速度迅速下降,直到完全失活。 酶促反应速度随温 度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。 (4)pH 对反应速度的影响:pH 对酶促反应速度的影响,通常为一“钟形”曲线,即 pH 过 高或过低均可导致酶催化活性的下降。 酶催化活性最高时溶液的 pH 值就称为酶的最适 pH。 (5)抑制剂对反应速度的影响:凡是能降低酶促反应速度,但不引起酶分子变性失活的物 质统称为酶的抑制剂。 按照抑制剂的抑制作用, 可将其分为不可逆抑制作用 和可逆抑制作 用两大类。 (6)激活剂对反应速度的影:能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。 酶的激 活剂大多数是无机离子,如 K+、Mg 、Mn 、Cl 等。
2+ 2+ -

第五章 糖代谢
一、填空题 1.1 个葡萄糖分子经糖酵解可净生成 2 个 ATP;糖原中的 1 个葡萄糖残基经糖酵解可 净生成 3 个 ATP。 胞液 中进行,该途径中三个限速酶分别是己糖激酶或葡

2.糖酵解在细胞的

萄糖激酶 6-磷酸果糖激酶-l 和丙酮酸激酶 3.成熟的红细胞中无 线粒体 ,所以只能从 糖酵解 中获得能量。

4. 丙酮酸脱氢酶复合体包括 氢酶 三种酶和 5

丙酮酸脱氢酶. 硫辛酸乙酰基转移酶 和 二氢硫辛酸脱

种辅助因子。 线粒体 乙酰基 内进行, 有 4 基,生成 12 次脱氢和 2 次脱羧反应,

5.三羧酸循环在细胞 每循环一次消耗掉 1 个 檬酸脱氢酶 。

分子 ATP,最主要的限速酶是异柠

6. 糖原合成的限速酶是 糖原合成酶

, 糖原分解的限速酶是 磷酸化酶


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二、名词解释 1.糖酵解: 答:葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳酸的过程,称为糖的无氧分解(或无 氧氧化) 。由于此反应过程与酵母菌使糖生醇发酵的过程基本相似,故又称为糖酵解(或无 氧酵解) 。 2.糖的有氧氧化: 答:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化分解生成 CO2 和 H2O 的过程,称为糖的有氧氧化。 3.巴斯德效应: 答:有氧氧化抑制糖酵解的现象称为巴斯德效应。 4.乳酸循环: 答:在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运至肝脏,肝脏将乳酸异生成葡 萄糖,葡萄糖释放至血液又被肌肉摄取,这种循环进行的代谢途径叫做乳酸循环。 5. 糖异生: 答:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。非糖物质:乳酸、甘油、生 糖氨基酸等。糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。 6. 血糖: 答:血糖指血液中的葡萄糖,其正常水平相对恒定,维持在 3.89~6.11mmol/L 之间。 7. 糖原: 答:糖原是由许多葡萄糖分子聚合而成的带有分支的高分子多糖类化合物。 三、问答题 1.以葡萄糖为例,比较糖酵解和糖有氧氧化的异同。 答:糖酵解和糖有氧氧化的异同见下表。 糖酵解和糖有氧氧化的异同

比较项目

糖 酵 解

糖 有 氧 氧 化

反应部位 反应条件 受氢体 限速酶

胞液 无氧 NAD
+ +

胞液和线粒体 有氧 NAD 、FAD 己糖激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖
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己糖激酶或葡萄糖激酶、

激酶-l、 6-磷酸果糖激酶-l、 丙酮酸激酶。 丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、 柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、 α -酮戊二酸脱氢酶复合体。 生成 ATP 数 产能方式 为主 终产物 生理意义 途径; 缩时迅速获得能量的重要途径;是 大营 机体缺氧时获得能量的主要途径; 通路; 是成熟红细胞获得能量的唯一方 式;是神经、白细胞、骨髓等组织 细胞在有氧情况下获得部分能量的 有效方式。 是体内物质代谢相互联系的枢纽。 养物质彻底氧化分解共同的最终代谢 三羧酸循环是体内糖、脂肪、蛋白质三 乳酸 糖酵解是肌肉在有氧条件下进行收 CO2 和 H2O 糖的有氧氧化是机体获得能量的主要 1 分子 G 氧化分解净生成 2 分子 ATP 净生成 36 或 38 分子 ATP 底物水平磷酸化 底物水平磷酸化和氧化磷酸化,后者

2.何谓三羧酸循环?有何特点? 答: 三羧酸循环是以乙酰辅酶 A 的乙酰基与草酰乙酸缩合为柠檬酸开始,经过两次脱 羧和 4 次脱氢等反应步骤, 最后又以草酰乙酸的再生为结束的连续酶促反应过程, 此过程存 在于线粒体内。 因为这个反应过程的第一个产物是含有三个羧基的柠檬酸, 故称为三羧酸循 环,也叫做柠檬酸循环。 三羧酸循环特点:①在有氧条件下进行;②在线粒体内进行;③有两次脱羧和 4 次脱 氢;④受氢体是 NAD 和 FAD;⑤循环 1 次消耗 1 个乙酰基,产生 12 分子 ATP;⑥产能方式是 底物磷酸化和氧化磷酸化,以后者为主;⑦循环不可逆;⑧限速酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸 脱氢酶和α -酮戊二酸脱氢酶复合体;⑨关键物质草酰乙酸主要由丙酮酸羧化回补。
+

3.简述磷酸戊糖途径的生理意义。
13

答:磷酸戊糖途径的生理意义:①为核酸和核苷酸的生物合成提供 5-磷酸核糖。②为 多种代谢反应提供 NADPH:NADPH 是体内重要的供氢体,参与脂酸、胆固醇及类固醇激素的 生物合成反应;NADPH 是谷胱甘肽还原酶的辅酶,使氧化型谷胱甘肽(G-S-S-G)还原为还 原型谷胱甘肽(G-SH) ;NADPH 还参与肝内生物转化反应。

4.简述糖异生的概念、原料、器官、关键酶及其生理意义。 答:糖异生概念:由非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程。 原料:甘油、有机酸和生糖氨基酸。 部位:主要在肝脏,其次是肾脏。 关键酶:丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸 酶。 生理意义: ① 维持空腹和饥饿时血糖浓度稳定。 ② 防止酸中毒发生。 ③ 补充肝糖原。

5. 简述糖的无氧氧化和有氧氧化的生理意义 答: 糖酵解的生理意义: (1)迅速提供能量。当机体缺氧或剧烈运动肌肉局部血流相对不足时,能量主要通过 糖酵解获得。 (2)在有氧条件下,作为某些组织细胞主要的供能途径:成熟的红细胞没有线粒体,完全 依赖糖酵解供应能量。神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃,即使不缺氧也常由糖酵解提供 部分能量。 有氧氧化的生理意义: (1)三羧酸循环是三大营养物质的最终代谢通路。糖、脂肪、氨基酸在体内进行生物氧 化都将产生乙酰 CoA,然后进入三羧酸循环进入三羧酸循环被降解成为 CO2 和 H2O,并释放 能量满足机体需要。 (2)三羧酸循环也是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽由葡萄糖分解产生的乙酰 CoA 可 以用来合成脂酸和胆固醇; 许多生糖氨基酸都必须先转变为三羧酸循环的中间物质后, 再经 苹果酸或草酰乙酸异生为糖。 三羧酸循环的中间产物还可转变为多种重要物质, 如琥珀酰辅
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酶 A 可用于合成血红素;α -酮戊二酸、草酰乙酸可用于合成谷氨酸、天冬氨酸,这些非必 需氨基酸参与蛋白质的生物合成。

第六章
一、填空题

脂代谢
甘油 释放入血, 运输

1.脂肪动员是将脂肪细胞的脂肪水解成 游离脂肪酸 和 到其他组织器官氧化利用。 2.长链脂酰辅酶 A 进入线粒体由 3.脂肪酸生物合成在细胞的 4.脂肪生物合成的供氢体是 5.血脂的运输形式是 白 α -脂蛋白 四种。 6.合成胆固醇的原料是乙酰 CoA 酶 ,胆固醇在体内可转化为 胆汁酸 ,递氢体是 NADPH 类固醇激素 肉碱 携带, 限速酶是

肉碱脂酰转移酶Ⅰ 。 乙酰 CoA 羧化酶。 。 β -脂蛋

胞液 NADPH + H
+

中进行,关键酶是

,它来源于 磷酸戊糖途径 CM 前β -脂蛋白

脂蛋白

,电泳法可将其分为

,限速酶是

HMG-CoA 还原

1,25-(OH)2-D3 合成酮体

7.乙酰 CoA 的去路有 经三羧酸循环氧化供能 合成脂肪酸 合成胆固醇 等 8.酮体包括 乙酰乙酸 β -羟丁酸 丙酮 酮体主要在肝细胞



乙酰

CoA 为原料合成,并在

肝外组织

被氧化利用。 、VLDL 。 转运内源性脂肪 、

9.脂蛋白的主要功能是 CM 转运外源性脂肪 LDL 转运胆固醇 和 HDL 逆转胆固醇

二、名词解释 1.必需脂肪酸: 答: 机体必需但自身又不能合成或合成量不足、 必须靠食物提供的脂肪酸称必需脂肪酸, 人体必需脂肪酸是一些不饱和脂肪酸,包括亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。 2.激素敏感性脂肪酶: 答:是指脂肪细胞中的三脂酰甘油脂肪酶。它对多种激素敏感,其活性受多种激素的调 节,胰岛素能抑制其活性;胰高血糖素、肾上腺素等能增强其活性。是脂肪动员的限速酶。 3.血浆脂蛋白: 答:血浆中脂蛋白与载脂蛋白结合形成的球形复合体,表面为载脂蛋白、磷脂、胆固醇 的亲水基团,这些化合物的疏水基团朝向球内,内核为甘油三酯、胆固醇酯等疏水脂质,血
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浆脂蛋白是血脂在血浆中的存在和运输形式。 4.脂肪动员: 答: 贮存于脂肪细胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶的催化下水解并释放出脂肪酸, 供 给全身各组织细胞摄取利用的过程称为。 5. 脂酸的β -氧化: 答:脂酰 CoA 在线粒体基质中,被疏松结合在一起的脂酸β -氧化多酶复合体催化,脂 酰基的β 碳原子发生氧化,经脱氢、水化、再脱氢、硫解 4 步连续反应,生成 1 分子乙酰 CoA 和 1 分子比原来少 2 个碳原子的脂酰 CoA。 6. 酮体: 答:酮体包括乙酰乙酸、β -羟丁酸和丙酮,是脂肪酸在肝脏氧化分解的特有产物。 7. 血脂: 答: 血浆中的脂类化合物统称为血脂包括甘油三酯、 胆固醇及其酯、 磷脂及自由脂肪酸。

三、问答题 1.1 分子 12C 饱和脂肪酸在体内如何氧化成水和 CO2?计算 ATP 的生成。 答案:12C 脂肪酸氧化分解包括以下几个阶段: (1)脂肪酸活化生成脂酰 CoA (2)脂酰基由肉碱携带进入线粒体 (3)通过 5 次-氧化,生成 6 分子乙酰 CoA (4)经三羧酸循环,乙酰 CoA 氧化成水和 CO2 生成 5×5=25ATP 生成 12×6=72ATP 消耗 2 个高能键

ATP 生成数合计:25 + 72 - 2 = 95 另外,在肝脏乙酰 CoA 缩合成酮体,然后运至肝外组织,酮体重新转变为乙酰 CoA,经 三羧酸循环生成水和 CO2。

2.何谓酮体?酮体是如何生成及氧化利用的? 答案:酮体包括乙酰乙酸、β -羟丁酸和丙酮。 脂肪酸在肝外组织生成的乙酰 CoA 能彻底氧化成水和 CO2,而肝细胞因具有活性较强的 合成酮体(ketone body)的酶系,β -氧化生成的乙酰 CoA 大都转变为乙酰乙酸、β -羟丁 酸和丙酮等中间产物,这三种物质统称为酮体。 酮体是在肝细胞内由乙酰 CoA 经 HMG-CoA 转化而来, 但肝脏不利用酮体。 在肝外组织酮
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体经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰 CoA 转硫酶催化后转变成乙酰 CoA 并进入三羧酸循环而被氧化 利用。

3. 为什么吃糖多了人体会发胖(写出主要反应过程)?脂肪酸能转变成葡萄糖吗?为 什么? 答案:人吃过多的糖造成体内能量物质过剩,进而合成脂肪储存故可以发胖,基本过程 如下: 葡萄糖 葡萄糖 丙酮酸 乙酰 CoA 合成脂肪酸 脂酰 CoA

磷酸二羟丙酮

3-磷酸甘油 脂肪(储存)

脂酰 CoA + 3-磷酸甘油

脂肪分解产生脂肪酸和甘油,脂肪酸不能转变成葡萄糖,因为脂肪酸氧化产生的乙酰 CoA 不能逆转为丙酮酸,但脂肪分解产生的甘油少量可以通过糖异生而生成葡萄糖。

第七章 生物氧化
一、填空题 1. 2. 3. 3 体内 ATP 生成的方式主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种。 呼吸链上流动的电子载体有 :CoQ 和 Cyt c 。 P/O 值是指 每消耗 1mol 氧原子所消耗无机磷酸的摩尔数 ,NADH 的 P/O 值是 2 。 NADH 呼吸链和 琥珀酸 呼吸链。 混合酐键 烯醇磷

,琥珀酸的 P/O 值是 4. 5.

体内呼吸链有两种,它们是

生物体内的高能磷酸键主要有以下几种类型 磷酸酐键

酸键和磷酸胍键等。 二、名词解释 1. 高能磷酸化合物:生物化学中一般将水解能释放出 20.92kJ/mol 以上自由能的磷酸 化合物称为高能磷酸化合物。 2. 生物氧化:有机分子如糖、脂肪、蛋白质等在机体细胞内氧化分解,生成二氧化碳 和水并释放出能量的过程。 ⒊ 呼吸链:在线粒体中,由若干递氢体或递电子体按一定顺序排列组成的,与细胞呼 吸过程有关的链式反应体系称为呼吸链。

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⒋ 电子传递体:在线粒体中传递代谢物脱下的氢与电子的酶与辅酶。 5.. 氧化磷酸化:代谢物脱下的 2H 经呼吸链传递,最后与氧结合生成水,此过程中释 放的自由能驱使 ADP 与 Pi 发生磷酸化反应,生成 ATP。 6. ATP 循环: ATP 水解生成 ADP 和磷酸并释放大量自由能。它可以支持机体各种生命 活动。 机体生命活动所需要能量都和 ATP 分解供能有关。 当营养物质氧化分解时产生能量可 用于 ADP 磷酸化生成 ATP。这样构成 ATP-ADP 循环。机体 ATP 不断形成又不断消耗。 7. P/O 比值:每消耗一摩尔氧原子所消耗的无机磷的摩尔数称为 P/O 比值。

三、问答题 1. 呼吸链中各电子传递体的排列顺序是如何确定的? 答案: 呼吸链中各电子传递体的排列顺序主要是根据它们的氧化还原电势的测定来确定 的, 各电子传递体的氧化还原电势由低到高顺序排列。 另外还可以利用电子传递抑制剂来确 定它们的顺序。 当在体系中加入某种电子传递抑制剂时, 以还原态形式存在的传递体则位于 该抑制剂作用位点的上游。 如果以氧化态形式存在, 则该传递体位于抑制剂作用位点的下游。 这样结合应用几种电子传递抑制剂, 便可为确定各电子传递体的顺序。 此外还可通过测定细 胞色素的氧化还原光谱来确定其排列顺序。

第八章
一、填空题 1、人体氨基酸脱氨基作用的最重要方式是

氨基酸代谢
联合脱氨基作用 。该方式包括 转氨 酶及

转氨基作用 及 氧化脱氨基作用 两种作用,分别由 谷氨酸脱氢酶催化。

2、 体内重要转氨酶有 ALT (丙氨酸氨基转移酶) 和 AST (天冬氨酸转移酶) 它们的辅酶是 磷 酸吡哆醛和 磷酸吡哆胺 由肠管吸收的氨 肾产生的氨 转变为糖 脂肪 氧化产生能

3、氨的来源有 氨基酸脱氨生成

4、不同α -酮酸的共同代谢去路有: 再合成氨基酸 量 。

5、一碳单位的运载体是 FH4 。一碳单位的主要生理功能是作为合成 嘌呤 及 嘧啶核苷酸的原料。 亚甲基(=CH2) 次甲基(-CH=) 甲酰基(-CH0)
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6、一碳单位包括甲基(-CH3)

亚氨甲基(-CH=NH)等 7、各种氨基酸主要通过需钠耗能的 进行吸收。 8、氨基酸脱氨基作用的产物有 二、名词解释 1.转氨基作用:在转氨酶的催化下,α -酮酸与α -氨基酸进行氨基的转移,生成相应 的α -酮酸与α -氨基酸的过程。体内的转氨酶有 ALT 和 AST,其辅酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡 哆胺,内含维生素 B6。 2.联合脱氨基作用:转氨基作用加上氧化脱氨基作用,从而使氨基酸脱去氨基并氧化 为α -酮酸的过程,是氨基酸脱氨基作用的一种重要方式,其逆过程也是体内生成非必需氨 基酸的主要途径。 3.鸟氨酸循环:即尿素合成过程,体内氨的主要代谢去路是用于合成无毒的尿素。合 成尿素的主要器官是肝脏,但在肾及脑中也可少量合成。过程是氨基甲酰磷酸的合成、瓜氨 酸的合成、精氨酸的合成、尿素和鸟氨酸的生成。在胞液和线粒体中进行。 4.一碳单位:一些氨基酸在代谢过程中,可分解生成含有一个碳原子的有机基团,称 为一碳基团,或一碳单位。包括甲基、亚甲基、次甲基、甲酰基、亚氨甲基等。其载体主要 有四氢叶酸(FH4)和 S-腺苷同型半胱氨酸。 5.氧化脱氨基作用:肝、肾、脑等组织的线粒体中广泛存在着 L-谷氨酸脱氢酶,此酶 分布广,活性强,但在心肌和骨骼肌中的活性较弱,是一种不需氧脱氢酶,此酶仅能催化 L-谷氨酸氧化脱氨生成α -酮戊二酸,辅酶是 NAD 。是一个脱氢、加水、放出氨的过程。 6. 氮平衡:体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中,故每日氮的摄入量与排出量也 维持着动态平衡,这种动态平衡就称为氮平衡 7. 必需氨基酸:是指体内不能合成、必需由食物蛋白提供的氨基酸。主要有 8 种,它 们是:异亮氨酸、亮氨酸、赖氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、色氨酸和缬氨酸。体内 不能合成,必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸 8.氨基酸代谢库:在血液和组织中分布的氨基酸称为氨基酸代谢库。
+

主动 转运方式而吸收,也可经 γ -谷氨酰基循环





α -酮酸

三、问答题 1、 氨基酸脱氨基的方式有哪几种? 答:脱氨基作用主要有氧化脱氨基、转氨基、联合脱氨基、嘌呤核苷酸循环和非氧化
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脱氨基作用。转氨基作用中,在转氨酶的催化下,α -酮酸与α -氨基酸进行氨基的转移,生 成相应的α -酮酸与α -氨基酸的过程。体内的转氨酶有 ALT 和 AST,其辅酶是磷酸吡哆醛和 磷酸吡哆胺,内含维生素 B6。 氧化脱氨基作用经脱氢、加水、放出氨。酶是谷氨酸脱氢酶,分布广,活性强,两种组 织活性低(心肌和骨骼肌) 。 联合脱氨基作用是转氨基作用加上氧化脱氨基作用, 是氨基酸脱氨基作用的一种重要方 式,也是体内生成非必需氨基酸的主要途径。在心肌和骨骼肌则通过嘌呤核苷酸循环。 2. 体内氨的来源和去路各有哪些? 答:体内氨有三个来源,即各组织器官中氨基酸及胺分解产生的氨、肠道吸收的氨、以 及肾小管上皮细胞分泌的氨。 正常情况下体内的氨主要在肝中合成尿素而解毒,是氨的主要去路;只有少部分氨在肾 以铵盐形式由尿排出。 谷氨酰胺在肾小管上皮细胞中通过谷氨酰胺酶的作用水解成氨和谷氨 酸,前者由尿排出,后者被肾小管上皮细胞重吸收而进一步被利用。 氨可通过联合脱氨基的逆过程,再生成非必需氨基酸。氨还可以通过还原性加氨的方式 固定在α -酮戊二酸上而生成谷氨酸; 谷氨酸的氨基又可以通过转氨基作用, 转移给其他α 酮酸,生成相应的氨基酸,从而合成某些非必需氨基酸。也可以合成嘌呤和嘧啶。 3.尿素生成的基本过程和生理意义各如何? 答:尿素在肝中生成, 由肾排出。 第一, 鸟氨酸与氨及二氧化碳结合生成瓜氨酸;第二, 瓜氨酸再接受 1 分子氨而生成精氨酸;第三,精氨酸水解生成尿素,并重新生成鸟氨酸。然 后,鸟氨酸参与第二轮循环。由此可见,在这个循环过程中,鸟氨酸所起的作用与三羧酸循 环中的草酰乙酸所起的作用类似。总的看来,通过鸟氨酸循环,2 分子氨与 1 分子二氧化碳 结合生成 1 分子尿素及 1 分子水。 尿素是中性、 无毒、 水溶性很强的物质, 由血液运输至肾, 从尿中排出。鸟氨酸通过线粒体内膜上载体的转运再进入线粒体,并参与瓜氨酸的合成,如 此反复,完成鸟氨酸循环。主要的生理意义是把有毒的氨变成无毒的尿素。 4.简述生物体内两种重要转氨酶及其临床测定意义 答:转氨酶是催化某一氨基酸的 ?-氨基转移到另一种 ?-酮酸的酮基上,生成相应的氨 基酸;原来的氨基酸则转变成 ?-酮酸。转氨酶的辅酶均为含维生素 B6 的磷酸吡哆醛或磷酸 吡哆胺。测定转氨酶的意义:转氨酶为细胞内酶,血清中转氨酶活性极低,当病理改变引起 细胞膜通透性增高、组织坏死或细胞破裂时,转氨酶大量释放,血清转氨酶活性明显增高。 体内重要的转氨酶:① 谷丙转氨酶(GPT,又称 ALT):肝中含量最丰富,急性肝炎病人血
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清 GPT 活性明显升高。② 谷草转氨酶(GOT,又称 AST):心肌含量最丰富,心肌梗死病人 血清 GOT 活性明显升高。

第九章
一、填空题 1. 脱氧核苷酸合成时,其脱氧核糖是在

核苷酸代谢
NDP(二磷酸核苷) 水平生成的。

2. 嘌呤核苷酸分解代谢的特征性终产物是尿酸 为 ?-丙氨酸,?-氨基异丁酸及 氨和二氧化。 肝脏 小肠及

, 嘧啶核苷酸分解的终产物

3. 嘌呤核苷酸分解主要在 二、名词解释

肾脏

进行

1. 嘌呤核苷酸的从头合成:用简单小分子磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及 CO2 等为原料, 经过多步酶促反应,进行嘌呤核苷酸的合成。 2.分核苷酸的补救合成:解代谢产生的嘧啶/嘧啶核苷转变为嘧啶核苷酸的过程称为补救合 成途径

第十章
一、填空题

DNA 生物合成
DNA 聚合酶的校正

1. DNA 复制的保真性有赖于以下因素:① 严格的碱基选择;② 功能;③ RNA 引物的作用。 NA 和 蛋白质

2. 端粒酶是一种由 端粒 DNA 的合成。该酶以

组成的逆转录酶,其功能是

催化

自身的 RNA 为模板,通过逆转录酶作用,延伸端粒内 3'-末

端寡聚脱氧核苷酸的片段。 3.DNA 损伤的修复方式主要有 四种。 4. DNA 生物合成有三种方式 DNA 复制 、 DNA 的修复合成 、逆转录 5.原核生物每个 DNA 分子有 多 个复制起始点。 一 不需 条链切断,松开双螺旋后再将 DNA 链 消耗 ATP。 一 。 修复 、切除修复 、重组修复 和 SOS 修复

个复制起始点,真核生物 DNA 分子有

6.拓扑异构酶Ⅰ可使 DNA 双链 连接起来,从而避免出现链的缠绕,

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二、名词解释 1. DNA 半保留复制: DNA 复制时亲代双链 DNA 解开, 各以每股单链为模板, 利用 4dNTP, 经碱基互补配对,合成新的互补链。生成的两个 DNA 分子中各有一股链来自亲代分子,另一 股为合成新链。 2. 连续复制: DNA 复制时,新链延伸的方向为 5'→3' ,前导链的合成与复制叉行进 方向一致,是连续合成;随从链合成与复制叉行进方向相反,先合成 DNA 单链片段,然后彼 此连接成长链,此链为不连续合成。 3. 引发体:引物酶合成 RNA 引物的过程中,首先在复制起始点由许多蛋白质因子如 PriA、B、C、DnaB、C、T 等与引物酶结合装配成复合物,即引发体,进而催化 RNA 引物的 合成。 4. 冈崎片段:随从链不连续合成的结果,生成许多带有 RNA 引物的 DNA 片段,此种合 成方式由日本学者冈崎首先发现,故将该种片段称为冈崎片段。 5. 复制的保真性:也称复制忠实性,是指 DNA 复制过程中合成新链的碱基序列与模板 链具有高度互补性, 使子代 DNA 分子结构与亲代完全相同, 从而使亲代 DNA 的遗传信息真实 无误地传递到子代 DNA 分子中。 6. 端粒酶:由 RNA 和蛋白质组成的逆转录酶,能在没有 DNA 模板情况下,以自身 RNA 为模板,通过逆转录作用,延伸线性 DNA 的 3'-末端的寡聚脱氧核苷酸片段,催化端粒 DNA 的合成,保证染色体复制的完整性。 7. 重组修复:当 DNA 损伤较严重时,来不及修复完善就进行复制,损伤部位无模板指 导,复制的子链会有缺口。此时重组蛋白质 RecA 的核酸酶活性将另一股正常母链与缺口部 交换,填补缺口;被交换移去的母链相应片段则可以互补链为模板指导合成,填补缺口。 8. 前导链: DNA 复制时,双链解开,其中一股新链的合成依 5'→3'方向延伸,与复 制叉行进方向一致,是连续合成的,此链称为前导链。 9. DNA 的损伤:由自发的或环境的因素引起 DNA 一级结构的任何异常的改变称为 DNA 的损伤,也称为突变。 10. 逆转录和逆转录酶:逆转录是依赖 RNA 的 DNA 合成作用,即以 RNA 为模板由 dNTP 聚合成 DNA 分子。催化此反应的酶称为逆转录酶 11. 复制子和多复制子: 细胞中 DNA 复制时每个复制起点到终点间的 DNA 复制区域称 复制子, 每个复制子在一个细胞分裂周期中必须启动而且只能启动一次, 真核生物染色体为
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多复制子。

三、问答题 1. 试述参与 DNA 复制的过程及其重要酶类的主要功能。 答: 复制的起始:解旋解链,形成复制叉:由拓扑异构酶和解链酶作用,使 DNA 的超 螺旋及双螺旋结构解开,形成两条单链 DNA;单链 DNA 结合蛋白(SSB)结合在单链 DNA 上, 形成复制叉;在引物酶的催化下,以 DNA 链为模板,合成一段短的 RNA 引物。 复制的延长:⑴聚合子代 DNA:由 DNA 聚合酶催化,以亲代 DNA 链为模板,从 5'→3'方 向聚合子代 DNA 链。 ⑵引发体移动:引发体向前移动,解开新的局部双螺旋,形成新的复制叉,随从链重新 合成 RNA 引物,继续进行链的延长。 复制的终止:⑴去除引物,填补缺口: RNA 引物被水解,缺口由 DNA 链填补,直到剩下 最后一个磷酸酯键的缺口。 ⑵连接冈崎片段: 在 DNA 连接酶的催化下, 将冈崎片段连接起来, 形成完整的 DNA 长链。

2.

何谓 DNA 复制的保真性?哪些因素可保证此特性?

答: 保真性是制复制过程中合成新链的碱基序列与模板链具有高度的互补性, 使子代 DNA 分子的结构与亲代 DNA 完全相同,从而使亲代 DNA 的遗传信息真实不变地传递到子代 DNA 分子中。 复制的保真性有赖于以下因素的作用:①复制中严格的碱基选择;②DNA 聚合酶的校正 功能;③RNA 引物的作用。

3. DNA 复制时为何会出现冈崎片段?其如何产生及消失? 答:由于 DNA 聚合酶只能以 5'→3'方向聚合子代 DNA 链,即模板 DNA 链的方向必须 为 3'→5'。因此,分别以两条亲代 DNA 链作为模板聚合子代 DNA 链时的方式是不同的。以 3‘→5’方向的亲代 DNA 链作模板的子代链在复制时基本上是连续进行的,其子代链的聚合 方向为 5‘→3’,这一条链被称为前导链。而以 5‘→3’方向的亲代 DNA 链为模板的子代链在 复制时则是不连续的,其链的聚合方向也是 5‘→3’,这条链被称为随后链。由于亲代 DNA 双链在复制时是逐步解开的,因此,随从链的合成也是一段一段的。DNA 在复制时,由随 从链所形成的一些子代 DNA 短链称为冈崎片段。在 DNA 合成终止时切除引物,冈崎片段
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由 DNA 聚合酶来延长,再在 DNA 连接酶的催化下,形成最后一个磷酸酯键,将冈崎片段 连接起来,形成完整的 DNA 长链。

第十一章 RNA 的生物合成(转录)
一、填空题 1.DNA 双链中可作为模板转录出 RNA 的这条链称为 链称为编码链 。新生 RNA 链的核苷酸序列(除 U 外)与 2.真核生物成熟 mRNA 在 5′一端有 m7GpppG 结构。 3.基因转录的模板是 3'端。 4. 大肠杆菌 RNA 聚合酶由 β 亚基和 核心酶 和 σ 因子组成, 其中前者由 α 亚基、 DNA ,转录(RNA 合成)的方向是从 5' 端到 模板链 ,相对应的另一条

编码链相同。

帽子结构, 在 3′一端则有 poly A

β ' 亚基组成。 编码序列 与 非编码序列 间隔排列现象称为断裂基

5. 真核生物中结构基因中 因。

6. 原核生物启动子序列按功能的不同可分为三个部位,即 识别部位 二、名词解释

起始部位

、结合部位

1.外显子:真核生物断裂基因中,能够指导多肽链合成的编码顺序被称为外显子。 2. 操纵子:原核生物每一转录区段可视为一个转录单位,称为操纵子。操纵子包括若 干个结构基因及其上游的调控序列 3. 转录空泡:在转录延伸过程中,要求 DNA 双螺旋小片段解链,暴露长度约为 17bp 的单链模板由 RNA 聚合酶核心酶、DNA 模板和转录产物 RNA 三者结合成转录泡,也称为转录 复合物。 4.启动子:指 RNA 聚合酶识别、结合并开始转录的一段 DNA 序列,是控制转录的关键 部位。原核生物启动子序列按功能的不同可分为三个部位,即起始部位、结合部位、识别部 位。 5.转录单位: RNA 转录合成时,只能以 DNA 分子中的某一段作为模板,故存在特定的 起始位点和特定的终止位点, 特定起始点和特定终止点之间的 DNA 链构成一个转录单位, 通

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常由转录区和有关的调节顺序构成。 6.RNA 聚合酶:它是一种依赖 DNA 的 RNA 聚合酶。该酶以单链 DNA 为模板以及四种核 糖核苷酸(NTP)存在的条件下,不需要任何引物,即可从 5?→3?聚合 RNA。 7.转录:在 DNA 指导的 RNA 聚合酶催化下,生物体以 DNA 的一条链为模板,按照碱基 配对原则,合成一条与 DNA 链的一定区段互补的 RNA 链,这个过程称为转录。 8.结构基因:在 DNA 链上,并非任何区段都可以转录,凡是能转录出 RNA 的 DNA 区段 称为结构基因。 9.核心酶:原核生物 RNA 聚合酶是由 5 个亚基组成的五聚体(α 2β β ′σ )蛋白质, 脱去σ 亚基后,剩余的α 2β β ′亚基合称为核心酶。 10. 转录的不对称性:是指以双链 DNA 中的一条链作为模板进行转录,从而将遗传信息 由 DNA 传递给 RNA;对于不同的基因来说,其转录信息可以存在于两条不同的 DNA 链上。

三、问答题 1.原核生物转录终止有二种形式: 答:① 依赖于ρ 因子的转录终止——首先ρ 因子识别转录物 RNA5ˊ端特殊序列并与之 结合,随之沿 5′→3′方向朝 RNA 聚合酶移动,依靠 ATP 和其它核苷三磷酸水解提供移动 的能量。直至遇到暂停在终止点的 RNA 聚合酶,此时由解螺旋酶催化转录泡中 DNA:RNA 杂 化双链折开,从而促使新生 RNA 链从三元复合物中解离出来。 ② 不依赖 ρ 因子的转录终止:这种转录终止方式是由于在 DNA 模板上靠近终止处有

些特殊的碱基序列,这一部位转录出的 RNA 产物 3'端终止区一级结构能形成具有茎和环的 发夹结构,其后有 4~6 个连续的 U,RNA 聚合酶在此就会停止作用,二级结构改变了,核心 酶从模板上释放出来,RNA 合成终止。 2.简述复制与转录的相似和区别。 答:复制和转录都以 DNA 为模板,都需依赖 DNA 的聚合酶,聚合过程都是在核苷酸之间 生成磷酸二酯键,新链合成都是从 5′→3′方向延长,都需遵从碱基配对规律。复制和转 录的区别是: 通过复制使子代保留亲代全部遗传信息, 而转录只是根据生存需要将部分信息 表达。复制以双链 DNA 为模板,而转录只需单链 DNA 为模板;复制产物是双链 DNA,转录产 物是单链 RNA。此外,聚合酶分别是 DNA pol 和 RNA pol;底物分别是 dNTP 和 NTP;复制是 碱基 A-T、G-C 配对,转录是碱基 A-U、 G-C 配对; 复制需要 RNA 引物,转录不需要任何引物。 3. 论述真核生物 mRNA 转录后加工各步骤的生物学意义
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答: mRNA 的帽子结构(GpppmG—)的作用:①是前体 mRNA 在细胞核内的稳定因素, ②也是 mRNA 在细胞质内的稳定因素,没有帽子结构的转录产物很快被核酸酶水解,③促进 蛋白质生物合成起始复合物的生成,因此提高了翻译强度。 3′末端多聚 A 尾功能: ① mRNA 由细胞核进入细胞质所必需的形式, ②大大提高了 mRNA 在细胞质中的稳定性。 剪接作用:把 hnRNA 中的内含子除去,把外显子连接起来,作为蛋白质合成的模版。 甲基化作用功能: :形成真核生物 mRNA 链 5′端帽子结构和内部结构。

4.原核生物 RNA 聚合酶结构特点和功能: 答:RNA 聚合酶单链 DNA 模板以及四种核糖核苷酸存在的条件下,不需要引物,聚合生 成 RNA。原核生物中的 RNA 聚合酶: 全酶由五个亚基构成,即α 2β β 'σ 。σ 亚基与转录 起始点的识别有关,而在转录合成开始后被释放,余下的部分(α 2β β ')被称为核心酶, 与 RNA 链的聚合有关。 原核生物 RNA 聚合酶的功能主要有:①以全酶形式从 DNA 分子中识别转录的起始部位。 ②促使与酶结合的 DNA 双链分子打开约 17 个碱基对。③催化与模板碱基互补的 NTP 逐一按 与模版 DNA 链碱基配对规律 5'至 3'方向延伸成多聚核苷酸(形成磷酸二酯键) ,从而完成 一条 RNA 的转录。④识别转录终止信号。⑤参与转录水平的调控。

第十二章
一、填空题 1.在蛋白质生物合成中 mRNA 起 与蛋白质组成的核糖体起 2.遗传密码有 64

蛋白质的生物合成
模板作用, tRNA 起 作用。 个,起始密码是 AUG ,终 携带转运氨基酸作用, 由 rRNA

合成蛋白质的场所

个,其中编码氨基酸的密码有 61

止密码是 UAA UAG UGA 3.多肽链合成后的加工包括新生肽的剪切 .新生肽的折叠 . 亚基的聚合 . 脱 N-甲酰 基或 N-蛋氨酸 . 个别氨基酸的修饰 4.摆动配对是密码子的第 5.遗传密码的特点 简并性 3 位碱基与反密码子的第 , 连续性,摆动性 1 位碱基配对不严格。

, 通用性 等。 N 端 →C 端 。

6.密码子的阅读方向是

5’ →3’

;多肽链合成方向是

7.肽链的延长包括进位 成肽 转位

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8.核糖体的 A 位是 氨基酰-tRNA 结合的部位 的部位,而 P 位是 肽酰-tRNA 结合的 部位 的部位。 9. tRNA 分子 3′端共有的 CCA 序列是结合氨基酸 部位,反密码环上的反密码子能识 别 mRNA 中的 密码子 并且与它配对结合。 GTP 供能并催化成肽后的 A

10. 原核细胞延长因子 G(EFG)有转位酶活性,水解 位二肽酰 tRNA 进入 P 位,同时核蛋白体沿 mRNA 向下移动

一个 密码子

二、名词解释 1. 蛋白质生物合成的密码子: 作为指导蛋白质生物合成的模板, mRNA 中每三个相邻的 核苷酸组成三联体,代表一个氨基酸的信息,此三联体就称为蛋白质合成的密码子。共有 64 种不同的密码。 2. 遗传密码的摆动性:密码子第3位与反密码子的第1位碱基配对有时会出现不遵守 碱基配对规律的情况,称为遗传密码的摆动性。 3. 多核糖体:多个核糖体可以在一条 mRNA 链上同时合成多条相同的多肽链,称为多 核糖体循环。 4. SD 序列: 大肠杆菌 mRNA 翻译起始子 AUG 的上游 8~13 个核苷酸之前有 4~6 个核苷酸 组 成的富含嘌呤的序列。称之为 SD 序列。是原核生物 mRNA 与小亚基的结合所必须结构,又称 为核蛋白体结合位点。 5. 蛋白质生物合成或翻译:蛋白质的生物合成过程,就是将 DNA 传递给 mRNA 的遗传信 息,再具体的解译为蛋白质中氨基酸排列顺序的过程,这一过程被称为翻译。 6. 开放阅读框架:从 mRNA 5′端起始密码子到终止密码子前的一段 DNA 序列,代表一 个结构基因,称为开放阅读框架 7. 信号肽:位于新合成的分泌蛋白前体 N 端的特殊序列,引导分泌蛋白靶向运输过程, 包括氨基端带正电荷的亲水区、 中部疏水核心区, 近羧基端含小分子氨基酸的信号肽酶切识 别区三部分。 8. 原核生物释放因子:识别并结合终止密码子,由 GTP 供能,使 tRNA、mRNA、RF 与核 蛋白体分离,释放出合成的多肽链,协助蛋白质合成终止的蛋白因子。

三、问答题 1.翻译后加工常见有哪些方式?
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答:①一级结构的加工修饰:肽段的切除、N 端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除、氨基酸的 修饰。 ②肽链的折叠:在分子伴侣的帮助下形成特定的二硫键和空间构象。 ③ 蛋白质高级结构修饰:具有四级结构的蛋白质各亚基分别合成,按一定的方式和次 序聚合成四级结构。 ④蛋白质合成后靶向运输:许多蛋白合成后经靶向运送到其相应功能部位。

2. 简述蛋白质生物合成过程: 答:氨基酸活化后,在核蛋白体上缩合形成肽键的过程称为核蛋白体循环,循环包括: ①肽链合成的起始 起始阶段在 Mg2+,GTP,起始因子作用下,由核蛋白体大、小亚基, 模板 mRNA 及蛋氨酰-tRNA 共同构成起始复合体。起始密码子处于 P 位,mRNA 上第二个密码 子处于 A 位。 ②肽链的延长 在肽链延长因子,GTP,Mg2+等参与下,经过进位、转肽、移位三个步

骤重复进行,肽链按遗传信息所编码的氨基酸顺序不断延长。 ③肽链合成的终止和释放 当肽链合成至 A 位上出现终止信号(UAA/UGA/UAG)时,多 肽链合成终止,开始另一条肽链的合成。

3. 简述遗传密码的概念和特点: 遗传密码:mRNA 上每 3 个碱基组成的三联体决定一种氨基酸,称遗传密码子。 遗传 密码的特点: ① 方向性:翻译时遗传密码的阅读方向是 5′→3′。 ② 连续性:即从起始密码开始,各三联体密码子连续阅读而无间断。 ③ 简并性:一种氨基酸可具有 2 个或 2 个以上的密码子为其编码。 ④ 摆动性: mRNA 密码子第三位碱基与 tRNA 分子上的反密码子第一位碱基不严格遵守碱 基的配对规则。 ⑤ 通用性:所有生物体在蛋白质生物合成中使用的遗传密码相同。 ⑥ 起始密码: 位于 mRNA 起始部位的 AUG 称为起始密码, 同时编码甲硫氨酸; 终止密码: UAA、UAG、UGA,不代表任何氨基酸,仅作为肽链合成的终止信号。

第十三章

基因表达调控
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一、填空题 1. 组成性表达指环境变化基因表达 不变 。这些基因表达产物是细胞或生物体 持续

整个生命过程中都持续需要而必不可少的,在近全部组织的所有细胞中的表达是 且较为 恒定 的,这些基因称为管家基因。 生长发育

2. 大多数真核生物基因表达调控极少与环境变化有关,而与生物体 分化 等相关。 基因丢失 ; 基因扩增



3. 真核生物 DNA 水平的调控包括: 排



基因重

和基因修饰;染色体结构对基因表达的调控。

二、名词解释 1.基因表达:基因表达是指储存遗传信息的基因经过转录和翻译而形成表型性状的过 程。 2.顺式作用元件:顺式调控元件是基因周围能与特异转录因子结合而影响转录的 DNA 序列。主要是起正性调控的顺式作用元件,包括启动子、增强子、静止子。 3.阻遏蛋白:由调节基因 I 编码,可结合到操纵序列 O 上使 RNA 聚合酶不能从启动子 P 处进入到结构基因上,因而结构基因的表达被关闭。 4. 增强子:指远离转录起始点、决定基因的时间、空间特异性、增强启动子转录活性 的 DNA 序列。增强子通常占 100-200bp 长度,基本核心组件常为 8-12bp。 5. 反式作用因子:真核生物反式作用因子通常属转录因子(TF) 。 又称分子间作用因 子,识别特定 DNA 序列(通常 8~15 核苷酸)与 DNA 结合后,可以促进(正调控)或抑制(负 调控)1 个邻近基因的转录。

三、问答题 1.乳糖操纵子的结构及功能: 答:大肠杆菌乳糖操纵子的基本结构为 3 个结构基因、1 个启动子 P、1 个操纵序列 O 和 1 个调节基因 I。3 个结构基因 Z、Y 和 A 分别编码β -半乳糖苷酶、透酶和转乙酰基酶。 启动子 P 为 RNA 聚合酶辨认和结合的位点。 调节基因 I 编码阻遏蛋白, 后者可结合到操纵序 列 O 上使 RNA 聚合酶不能从启动子 P 处进入到结构基因上,结构基因的表达被关闭。在 P 的上游还有分解代谢物基因激活蛋白(CAP)结合的位点。 2. 乳糖操纵子的调控方式

答: ①当无乳糖时, 乳糖操纵子中调节基因 I 编码的阻遏蛋白与操纵序列结合, 阻碍 RNA
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聚合酶与 P 结合,结构基因无表达。②当有乳糖存在时,进入细胞,可以形成阻遏蛋白-诱 导物复合物, 阻遏蛋白不与操纵基因结合时, 有利于 RNA 聚合酶与启动子形成起始复合物以 及 RNA 聚合酶沿着 DNA 模板移动,促成结构基因的转录。③当有葡萄糖存在时,不论乳糖是 否存在乳糖操纵子的结构基因都不能表达,因为乳糖操纵子基因表达依赖于 CAP 的正性激 活,即 cAMP 结合于 CAP,促进 CAP 与 DNA 结合,促进 RNA 聚合酶与启动子结合,转录 被激活。而细胞内的 cAMP 的浓度受细胞中葡萄糖浓度的影响,当葡萄糖浓度高时,cAMP 浓度降低, 所以乳糖操纵子结构基因转录不能发生。 总之乳糖操纵子转录发生的条件是培养 基中没有葡萄糖但有乳糖存在。

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