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ch2生物能学介绍_图文

ch2生物能学介绍_图文

Chapter 2 Introduction of Bioenergetics
生物能学介绍

Bioenergetics is the quantitative study of the energy transductions that occur in living cells and of the nature and function of the chemical processes underlying these transductions.
简单地说,生物能学是定量研究活细胞内的能 量传导和能量利用过程。

2.1 代谢的能量来源和转化 2.2 能量偶联在生物化学反应中的意义 2.3 生物体的高能化合物 2.4 ATP在能量代谢中的重要作用

2.1 代谢的能量来源和转化
? 生物体是一个开放系统(open system),不断地 和环境进行物质与能量的交换以维持正常的生 命活动。
? 生物体所需的能量,间接或直接地,都来源于 太阳能(solar energy)。
? 自养生物吸收太阳能转化为化学能,贮存于化 合物中;异养生物通过分解这些化合物获得化 学能。
? 氧化-还原反应的电子传递是细胞能量传递的 基础。

Sunlight
光合作用
细胞呼吸 代谢的能量来源和转化

2.2 能量偶联在生物化学反应中的意义
? 连续化学反应的自由能变化是可加的 (additive)。
? 细胞内吸能(endergonic)反应可通过与放能 (exergonic)的化学或光化学过程偶联来推动。
? 任一代谢途径由一系列偶联的化学反应组成, 使其在热力学上是有利的 (thermodynamically favored)。

Energy coupling in mechanical processes

Energy coupling in chemical processes

自由能变化、标准自由能变化和化学平衡的关系
自由能变化(ΔG) 标准自由能变化(ΔG0) 生物化学反应标准自由能变化(ΔG0’)
恒温和恒压下,对于一个化学反应: ΔG = ΔG0’ + RT ln[产物] /[底物] ΔG0’ = - RT lnK’eq

2.3 生物体的高能化合物
? 高能化合物:水解可释放出大于25千焦/摩 尔的自由能的化合物。
? 高能磷酸化合物:通过磷酸酐键水解释放 出大于25千焦/摩尔的自由能的有机磷酸化 合物。

? 根据高能键型特点,生物体的高能化 合物归纳为四类:
1. 磷氧键型 2. 氮磷键型 3. 硫酯键型 4. 甲硫键型

2.4 ATP在能量代谢中的重要作用 2.4.1 ATP的结构和能量 2.4.2 ATP提供能量的化学机制 2.4.3 ATP的生成 2.4.4 ATP系统的动态平衡

2.4.1 ATP的结构和能量
? ATP 最 早 是 在 1941 年 Fritz Lipmann 和 Herman Kalckar研究糖酵解途径时发现的。
? ATP在细胞内的活性形式通常是与Mg2+ 或 Mn2+形成复合物。
( 复 合 物 形 式 是 NTP- 依 赖 型 激 酶 NTPdependent kinase的真正底物。)

? ATP的两个磷酸酐键 (phosphoanhydride bonds ) 水解可形成更稳定的产物,并产生大量
的自由能 ( ?G’o is -30.5 kJ/mol; ?G in cells
is -50 to -65 kJ/mol)。
? 由于ATP水解反应的活化能(?G?)比较高,
ATP水解反应需要酶的催化。在pH7的条件下, ATP分子是稳定的。这一特性有利于细胞内能 量的调节。

γβα
High-energy
(腺苷三磷酸)

The large free-energy change associated with ATP hydrolysis.

ATP-Mg2+ complexes and ADP-Mg2+ complexes.

2.4.2 ATP提供能量的机制
? ATP具有中等的磷酰基团转移势能,也就是 说,ATP是磷酰基团的供体(或载体), ADP是磷酰基团的受体。
? ATP通过基团转移活化底物的形式提供能量, 而不是简单的水解作用。(也有一些生化过程 由ATP或GTP直接水解提供能量,如肌肉收 缩。)
? 在ATP参与的反应中,ATP通过基团转移可 提供磷酰基团、焦磷酰基团和腺苷酰基团。

Phosphocreatine + H2O

Creatine + Pi

?G’o =-43.0 kJ/mol

ATP + H2O 偶联的结果:

ADP + Pi ?G’o =-30.5 kJ/mol

Phosphocreatine + ADP

Creatine + ATP

ATP has an intermediate phosphoryl group transfer potential.

ATP provides energy usually through group transfer, thus activating the substrate.

Three types of group transfer to a reactant of ATP

2.4.2 ATP提供能量的机制(续)
? 腺苷酸化是一些生物化学反应增强能量偶联 的策略(如脂肪酸氧化中脂酰CoA的生成)。
? ATP分解为AMP和PPi,是萤火虫发光的供 能方式。
In the lab, as little as a few picomoles (10-12 mol) of ATP can be measured using firefly luciferin and luciferase, using spectroscopic methods.
Luciferase gene is a reporter gene in gene engineering.

Adenylylation reaction in activation of a fatty acid.

虫荧光酰腺苷酸 荧光素酶
荧光素 萤火虫发光机制

Luciferase detection products(Promega company)

2.4.3 ATP的生成 ? ATP生成途径: 1.氧化磷酸化/ 光合磷酸化(主要) 2.底物水平磷酸化 3.腺苷酸激酶(adenylate kinase)催化途径 4.磷酸肌酸(PCr)转换

氧化磷酸化/ 光合磷酸化(主要)
跨膜质子梯度所储存的能量使ADP 在ATP合酶的催化下磷酸化生成ATP。 (化学渗透学说)

底物水平磷酸化 通过底物(高能磷酸化合物)的磷酰
基团转移生成ATP。
eg. oxidation of glyceraldehyde-3phoshphate ( GAP )
step6,step7 in glycolysis

high energy

Substrate-level phosphorylation

腺苷酸激酶(adenylate kinase)催化的 ADP挽救途径:
ADP + ADP ATP + AMP

磷酸肌酸转换—迅速生成ATP的途径

肌酸激酶

Phosphocreatine + ADP

Creatine + ATP

2.4.3 ATP的生成(续)
?磷酸肌酸转换途径是迅速产生ATP的方式。 它揭示,磷酸肌酸是能量的贮存者,ATP是 能量的载体。
?磷酸肌酸、磷酸精氨酸、聚偏磷酸统称为磷 酸原(phosphagens)。某些无脊椎动物以磷酸 精氨酸为储能物质,一些微生物以聚偏磷酸 为储能物质。。

2.4.4 ATP系统的动态平衡
?ATP的动态平衡—细胞一方面调节ATP的生 成以满足能量需求,另一方面又调节ATP的 利用,从而使ATP维持在相对稳定的平衡状 态。
?ATP的生成和利用是通过细胞的能量状态来 调节的。能荷(energy charge)和磷酸化势能 (phosphorylation potential)是描述细胞能量 状态的两个指标。

[ATP]+1/2[ADP]
能荷(energy charge)=
[ATP]+[ADP]+[AMP]
理论上,能荷数值为0(全部为AMP)~1(全部为 ATP)。实际上大多数细胞的能荷在0.80~0.95之 间。
[ATP]
磷酸化势能=
[ADP][Pi]

The energy charge, like the pH of a cell, is buffered!

小结
?生物体所需的能量,间接或直接地,都来源 于太阳能。自养生物吸收太阳能转化为化学 能,贮存于化合物中;异养生物通过分解这 些化合物获得化学能。
?细胞内吸能反应可通过与放能的化学或光化 学过程偶联来推动。

小结
?ATP是生物体内重要的高能化合物 。 ATP/ADP Cycle是ATP提供能量的方式。 ATP通过基团转移活化底物的形式提供能量, 而不是简单的水解作用。
?ATP是能量的载体,磷酸肌酸是能量的贮存 者。
?细胞中ATP处于动态平衡。 它的生成和利用 是通过细胞的能量状态来调节的。

复习: 1. 生物圈中能量的来源和转化。 2. 什么是高能化合物?有哪几类高能化合物?
掌握一些主要的高能化合物。
3. ATP提供能量的机理。 4. ATP和磷酸肌酸在生物体内能量代谢中各起
什么作用?

思考题: 结合下图说说人在运动时的能量代谢情况。
From Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer. BIOCHEMISTRY (fifth edition), 2019 W. H. Freeman and Company


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